黄鳝肠道蛋白酶的分离纯化及其性质

• 作者: 唐云明 江信红
• 来源期刊: 中国水产科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 黄鳝 蛋白酶 分离纯化
• 年，卷（期）: 2005,（3）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 329-335
• 页数: 7页
• 分类号: Q959.482
• 字数: 2780字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1005-8737.2005.03.015

摘要

黄鳝(Monopterus albus Zuiew)肠道经组织捣碎,正丁醇脱脂,硫酸铵分级沉淀,DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephacryl S-200凝胶过滤,得到蛋白酶纯品.经等电聚焦电泳和SDS-PAGE均显示为单一条带.酶的等电点为6.2,最适温度为55 ℃,最适pH值为10.5,Km(酪蛋白)值为5.5×103 mg/L.用SDS-PAGE和Sephacryl S-200测得其分子量分别为26 kD和25.5 kD.酶的pH稳定性较好,在pH 12时室温保持5 h,活力还剩55%.NBS、BrAc、TNBS、PMSF对酶有很强的抑制作用,而PCMB、ME对酶活性影响不大.Ca2+对酶活性无激活作用,Mg2+和K+对酶活性有轻微抑制作用,EDTA对酶活性有很强的抑制作用,Na+对酶活性无影响.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	江信红	西南师范大学生命科学院	4	51	4.0	4.0
2	唐云明	西南师范大学生命科学院	8	73	6.0	8.0