草鱼胰蛋白酶的分离纯化及性质研究

• 作者: 曹敏杰 林雄水 翁凌 陈珊珊
• 来源期刊: 集美大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 草鱼 胰蛋白酶 纯化 MCA-底物
• 年，卷（期）: 2005,（4）
• 页码范围: 300-304
• 页数: 5页
• 分类号: Q556
• 字数: 3447字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1007-7405.2005.04.003

摘要

从草鱼肝胰脏中分离纯化出一种胰蛋白酶.纯化过程包括:硫酸铵分级沉淀,DEAE-Sepharose离子交换,Sephacryl S-200凝胶过滤和Q-Sepharose离子交换层析.SDS-PAGE显示在分子量约为28.5 ku处有单一电泳带,表明该酶已得到高度纯化.以Boc-Leu-Arg-Arg-MCA为底物测得该酶的最适温度为40℃,最适pH值为9.0.丝氨酸蛋白酶抑制剂(Pefabloc SC,PMSF,Benzamidine)对该酶的活力有明显抑制作用.底物特异性实验表明该酶特异性分解精氨酸和赖氨酸残基的C末端,进一步证明纯化蛋白为草鱼胰蛋白酶,其酶学性质与鲤鱼胰蛋白酶相似.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	曹敏杰	集美大学生物工程学院	85	824	18.0	23.0
2	翁凌	集美大学生物工程学院	31	220	9.0	13.0
3	陈珊珊	集美大学生物工程学院	1	16	1.0	1.0
4	林雄水	集美大学生物工程学院	1	16	1.0	1.0