幽门螺杆菌融合蛋白HspA-UreB在pMAL-C2x中的表达与免疫学活性研究

• 作者: 代丽萍 张荣光 段广才 范清堂
• 来源期刊: 河南医学研究
• 学科: 医学
• 关键词: 幽门螺杆菌 HspA-UreB 表达 免疫学
• 年，卷（期）: 2005,（3）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 193-196,207
• 页数: 5页
• 分类号: R392.2
• 字数: 2554字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-437X.2005.03.001

摘要

目的:在pMAL-C2x中表达幽门螺杆菌(Helicobacter pylori,Hp)融合蛋白HspA-UreB,探索其免疫学活性,为Hp基因工程疫苗的研究奠定基础.方法:从重组质粒pNHA27和pNUB27中纯化回收hspA和ureB基因片段,并以hspA-ureB的顺序连接后插入原核表达载体pMAL-C2x中,表达麦芽糖结合蛋白(MBP)与HspA-UreB的融合蛋白.采用亲和层析法纯化融合蛋白MBP-HspA-UreB,并辅以弗氏佐剂皮下免疫小鼠,蛋白印迹法对免疫小鼠血清进行检测.结果:特异PCR法和酶切鉴定证实融合基因hspA-ureB克隆入表达载体,并以融合蛋白形式MBP-HspA-UreB高效表达,相对分子量为119 000,约占细胞总蛋白的31%.通过大肠杆菌抗原吸收法纯化免疫小鼠血清后,与纯化的融合蛋白进行杂交,结果显示在119 000处出现特异杂交带.结论:融合蛋白HspA-UreB具有良好的免疫原性和免疫反应性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	段广才	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	174	980	15.0	21.0
5	代丽萍	郑州大学公共卫生学院流行病学教研室	53	273	9.0	13.0
9	范清堂	郑州大学河南省分子医学重点学科开放实验室	27	106	6.0	8.0
10	张荣光	郑州大学河南省分子医学重点学科开放实验室	35	99	6.0	8.0