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摘要:
采用超滤-离子交换色谱分步洗脱法,对牛初乳中的乳过氧化物酶进行了分离和纯化.经SDS-PAGE测定,分离出的乳过氧化物酶显示为单一区带,相对分子质量为75035D.该酶酶活回收率为76.17%,其最适pH为5.0~5.5,最适温度为55℃.在70℃、75℃时LP酶活的热失活曲线呈现一般植物过氧化物酶失活的双相特征.
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文献信息
篇名 乳过氧化物酶的分离纯化和酶学性质研究
来源期刊 食品科学 学科 工学
关键词 乳过氧化物酶 分离 纯化 酶活
年,卷(期) 2006,(2) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 100-104
页数 5页 分类号 TS201.25
字数 3389字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1002-6630.2006.02.017
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王璋 江南大学食品学院 283 6227 39.0 58.0
5 许时婴 江南大学食品学院 323 6900 39.0 58.0
9 卢蓉蓉 江南大学食品学院 52 692 17.0 22.0
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研究主题发展历程
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乳过氧化物酶
分离
纯化
酶活
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期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
总被引数(次)
348406
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