嗜热芽孢杆菌HSO8耐热中性蛋白酶的分离纯化及部分特性研究

• 作者: 活泼 蒋家新 黄光荣
• 来源期刊: 中国食品学报
• 学科: 工学
• 关键词: 中性蛋白酶 纯化 特性 嗜热芽孢杆菌 金属蛋白酶
• 年，卷（期）: 2006,（6）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 30-35
• 页数: 6页
• 分类号: TS2
• 字数: 3121字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1009-7848.2006.06.007

摘要

从高温土壤中分离出1株产耐热中性蛋白酶的嗜热芽孢杆菌,研究了该酶的分离纯化与生化特性.蛋白酶经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephacryl S-100HR凝胶层析分离纯化后,纯化倍数提高4.25倍,产率5.1%;经SDS-PAGE电泳测得其分子质量为30.9 kDa.酶的最适温度与pH试验表明,其最适温度为65 ℃,最适pH为7.5,并在50 ℃时保持1 h以上的稳定.该蛋白酶活性受到EDTA的抑制,Zn2+能提高酶活性,该酶为金属蛋白酶.改性酪蛋白(Azocasein)、酪蛋白、牛血清白蛋白(BSA)等3种底物专一性试验表明,改性酪蛋白是其最适底物.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	黄光荣	浙江大学生物系统工程与食品科学学院	31	496	14.0	21.0
3	活泼	浙江科技学院生物与化学工程学院	30	446	11.0	20.0
4	蒋家新	浙江科技学院生物与化学工程学院	24	374	11.0	19.0