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摘要:
目的研究幽门螺杆菌空泡毒素(VacA)编码基因在大肠埃希菌中的表达及纯化重组蛋白的抗原性.方法将PET32a-vacA-E.coli BL21(DE3)工程菌株常规培养,碱裂解法小量提取重组质粒DNA,琼脂糖凝胶电泳进行酶切鉴定,基因测序法进行插入基因序列分析.重组蛋白采用IPTG诱导表达,镍亲和层析原理提纯,ELISA法检测其抗原性.结果经酶切鉴定表明,插入的基因片段全长约2 240 bp,测序分析及与Genebank比较,可以肯定插入片段为vacA基因,ELISA法检测重组蛋白具有良好的抗原性.结论 VacA重组蛋白在大肠埃希菌中成功表达,重组蛋白具有良好的抗原性.
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文献信息
篇名 幽门螺杆菌VacA重组蛋白表达、纯化及鉴定
来源期刊 中国微生态学杂志 学科 医学
关键词 螺杆菌,幽门 VacA 重组蛋白 表达 纯化
年,卷(期) 2006,(1) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 27-28
页数 2页 分类号 R378.992
字数 2029字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-376X.2006.01.011
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 闻平 江苏大学附属医院检验科 31 190 8.0 12.0
2 段秀杰 江苏大学附属医院检验科 29 108 6.0 8.0
3 王文凯 北华大学研究生部 2 7 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
螺杆菌,幽门
VacA
重组蛋白
表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国微生态学杂志
月刊
1005-376X
21-1326/R
大16开
大连市旅顺南路西段9号
8-27
1989
chi
出版文献量(篇)
6899
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14
总被引数(次)
45457
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