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摘要:
利用PCR技术, 从E.coli C83902中扩增出不含信号肽序列的K88ac菌毛蛋白亚基基因片段,将其克隆到表达载体pQE-30中,构建了原核表达载体pQE30-K88ac,并转入E.coli XL1-Blue中.经IPTG诱导后,由T5启动子调控表达了氨基端带6个连续组氨酸残基的以包涵体形式存在的K88ac蛋白,在变性条件下对目的蛋白进行纯化,并获得了高纯度的融合蛋白.
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文献信息
篇名 大肠杆菌k88ac菌毛蛋白亚基因的克隆、表达及亲和层析纯化
来源期刊 黑龙江八一农垦大学学报 学科 农学
关键词 ETEC K88ac菌毛蛋白 表达 纯化
年,卷(期) 2007,(4) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 58-62
页数 5页 分类号 S855.12|Q785
字数 2627字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1002-2090.2007.04.014
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 侯喜林 黑龙江八一农垦大学动物科技学院 115 607 13.0 19.0
2 李国军 黑龙江八一农垦大学动物科技学院 11 72 4.0 8.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
ETEC
K88ac菌毛蛋白
表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
黑龙江八一农垦大学学报
双月刊
1002-2090
23-1275/S
大16开
黑龙江省大庆市
1981
chi
出版文献量(篇)
3489
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3
总被引数(次)
16174
论文1v1指导