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人Tnfrsf11b-N 端多肽的原核表达、纯化及其初步分析
人Tnfrsf11b-N 端多肽的原核表达、纯化及其初步分析
作者:
季韶洋
张祥雪
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
TNFRSF11B
骨保护素
原核表达
蛋白质纯化
圆二色谱
摘要:
目的 对原核表达和可溶性纯化后的Tnfrsf11b蛋白氨基端的24~106位肽段进行二级结构分析.方法 根据已经发表的人Tnfrsf11b氨基酸序列,利用BLAST程序进行同源性分析,确定所要构建的Tnfrsf11b N 端CRD功能结构域;将目的 基因片段克隆入表达载体 pGEX-6P-1并转化大肠杆菌BL21(DE3),于16.C、0.1 mmol/L IPTG 诱导25~30 h可获得可溶性融合蛋白,经过Glutathione SepharoseTM4 B 亲和层析纯化和 PreScission Protease 酶切,洗脱的蛋白样品经过Superdex75凝胶预装柱进一步纯化,最终获得可溶性、高纯度的蛋白;对目标蛋白进行圆二色谱分析.结果 获得重组质粒pCEX-6P-1-tnfrsf11b并在大肠杆菌中可溶性表达,经亲和层析、酶切、分子筛层析后获得了可溶的、高纯度的Tnfrsf11bN 端功能结构域蛋白并对其进行了圆二色谱分析,发现目标蛋白富含β-sheet.结论 高含量的β-sheet 更有利于蛋白质参与与相互作用,这对其功能的发挥有着重要意义;对此进行研究可以更好的理解这种相互作用,并为进一步研究Tnfrsf11bN端的结构和功能奠定了基础.
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文献信息
篇名
人Tnfrsf11b-N 端多肽的原核表达、纯化及其初步分析
来源期刊
中国骨质疏松杂志
学科
生物学
关键词
TNFRSF11B
骨保护素
原核表达
蛋白质纯化
圆二色谱
年,卷(期)
2008,(3)
所属期刊栏目
论著
研究方向
页码范围
154-158
页数
5页
分类号
Q78
字数
3673字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1006-7108.2008.03.003
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
张祥雪
北京林业大学理学院
22
63
4.0
7.0
2
季韶洋
北京林业大学理学院
3
3
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1.0
传播情况
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引文网络
引文网络
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研究主题发展历程
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TNFRSF11B
骨保护素
原核表达
蛋白质纯化
圆二色谱
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国骨质疏松杂志
主办单位:
中国老年学和老年医学学会
出版周期:
月刊
ISSN:
1006-7108
CN:
11-3701/R
开本:
大16开
出版地:
北京望京西园三区325楼丙单元601
邮发代号:
82-198
创刊时间:
1995
语种:
chi
出版文献量(篇)
5600
总下载数(次)
8
总被引数(次)
57663
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