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摘要:
目的:获得P11-A1融合蛋白并对融合蛋白的生物活性进行分析.方法:将人类栽脂蛋白A1和P11基因进行拼接.然后连接在表达载体pBV220上,将表达载体转化到大肠杆菌BL21进行表达,SDS-PAGE分析其表达情况.通过离子交换层析对融合蛋白进行纯化、Western印迹检测纯化产物.用液体闪烁计数器检测融合蛋白体外合成高密度脂蛋白(HDL)的能力来测定转酯活性,同时用溶圈法检测融合蛋白的溶栓活性.结果:融合蛋白的表达量为29%;离子交换层析获得纯度约为90%的蛋白;Western印迹显示该重组蛋白能够特异地识别载脂蛋白A1抗体,并且该融合蛋白在浓度为0.28 mg/ml时转酯活性为21.93 nmol/(h·ml),溶栓活性为22.2 U/mg.结论:成功获得具有转酯活性和溶栓功能的P11-A1融合蛋白.
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文献信息
篇名 融合蛋白P11-A1的构建、表达及生物活性研究
来源期刊 军事医学科学院院刊 学科 生物学
关键词 重组融合蛋白质类 表达 纯化 转酯活性 纤溶活性
年,卷(期) 2008,(6) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 511-514,518
页数 5页 分类号 Q513
字数 4297字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-9960.2008.06.004
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王嘉玺 军事医学科学院基础医学研究所 57 335 9.0 16.0
2 邹民吉 军事医学科学院基础医学研究所 39 238 6.0 14.0
3 徐东刚 军事医学科学院基础医学研究所 75 421 10.0 17.0
4 马百坤 31 138 7.0 9.0
5 朱贺 军事医学科学院基础医学研究所 2 3 1.0 1.0
6 龙民慧 军事医学科学院基础医学研究所 11 149 3.0 11.0
7 王园园 军事医学科学院基础医学研究所 15 161 5.0 12.0
8 王旻 军事医学科学院基础医学研究所 7 12 2.0 3.0
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