草鱼肝胰脏中两种胰蛋白酶的纯化及部分性质的研究

• 作者: 李英文 耿莉娜 胡重江
• 来源期刊: 重庆师范大学学报(自然科学版)
• 学科: 生物学
• 关键词: 草鱼 胰蛋白酶 亲和层析 性质研究
• 年，卷（期）: 2008,（1）
• 所属期刊栏目: 动物科学
• 页码范围: 14-19
• 页数: 6页
• 分类号: Q556
• 字数: 4282字
• 语种: 中文

摘要

本试验采用硫酸铵分级沉淀和鸡卵类粘蛋白偶联的琼脂糖凝胶亲和层析的方法,从草鱼(Ctenopharyngodon Idellus)肝胰脏中提取胰蛋白酶进行纯化,得到两种酶,即胰蛋白酶A(GTA)和胰蛋白酶B(GTB),并对其性质进行了分析.结果表明,两种酶的SDS-PAGE电泳均呈现出单一条带,表明已得到高度纯化,两种酶分子量约为27 Kda.以BANPA为底物,测得草鱼胰蛋白酶A(GTA)的动力学常数(Km)为0.37 mM.以TAME为底物测得两种胰蛋白酶最适反应温度为60℃,最适反应pH值为8.0,当温度超过60℃,它们不稳定,这两种胰蛋白酶在pH值9.0～11.0时较稳定.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李英文		7	25	3.0	5.0
2	胡重江	西南大学生命科学学院	4	28	3.0	4.0
3	耿莉娜		1	13	1.0	1.0