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摘要:
研究了纯化的超嗜热酯酶APE1547的稳定性.结果表明,该酶的稳定性非常好,蛋白的质量浓度为0.4 mg/mL时,90 ℃的半衰期为20 h,0.2 mg/mL时的半衰期为12 h;而蛋白的质量浓度为0.04 mg/mL时,保温2.5 h时残余活力仍在50%以上.同时还研究了热变性时该酶表面疏水氨基酸的变化.该酶的pH稳定性也很好,pH在6.5~9.0范围内作用24 h,酶依然很稳定,残余酶活力大于93%;同时该酶还具有很强的耐有机溶剂的特性.
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嗜热酶的结构特征与热稳定性
嗜热酶
结构特征
热稳定性
嗜热酶的稳定性及其应用前景
嗜热酶
稳定性
工业应用
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 古细菌Aeropyrum pernix K1超嗜热酯酶APE1547的稳定性
来源期刊 高等学校化学学报 学科 化学
关键词 古细菌 超嗜热酯酶 热稳定性 Aeropyrum pernix K1
年,卷(期) 2008,(1) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 109-112
页数 4页 分类号 O629.8
字数 2324字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0251-0790.2008.01.021
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘娜 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 153 935 15.0 21.0
2 高仁钧 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 11 44 3.0 6.0
3 毕云枫 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 2 2 1.0 1.0
4 解桂秋 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 6 5 1.0 1.0
8 冯雁 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 28 349 9.0 18.0
9 王中禹 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 1 2 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
古细菌
超嗜热酯酶
热稳定性
Aeropyrum pernix K1
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
高等学校化学学报
月刊
0251-0790
22-1131/O6
大16开
长春市吉林大学南湖校区
12-40
1980
chi
出版文献量(篇)
11695
总下载数(次)
9
总被引数(次)
133912
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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