人Hepassocin的原核可溶性表达与纯化

• 作者: 于海涛 于淼 曹萌萌 杨晓明 王治东 葛常辉 詹轶群 许望翔
• 来源期刊: 生物技术通讯
• 学科: 生物学
• 关键词: Hepassoein 原核可溶性表达 亲和层析
• 年，卷（期）: 2009,（4）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 491-494
• 页数: 4页
• 分类号: Q78
• 字数: 3943字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1009-0002.2009.04.011

摘要

目的:构建人Hepassocin的原核表达载体,可溶性表达并纯化得到高纯度的重组人Hepassocin.方法:将人Hep.associn基因克隆到原核表达载体pET40b(+),转化大肠杆菌BL21(DE3),于28C经0.1 mmol/L IPTG诱导6 h,表达Ds-bC-Hepassoein融合蛋白,经镍柱纯化可溶性融合蛋白,用肠激酶切除融合蛋白的DsbC-His标签,再用镍柱纯化分离酶切后的Hepassocin,通过超滤进一步纯化并浓缩,用Western blot验证纯化后的Hepassocino结果:构建了pET40b-Hepassocin原核表达载体,经诱导表达、亲和层析和肠激酶切除融合标签,获得了相对分子质量约32 000的可溶性高纯度蛋白,West-ern blot鉴定证实该蛋白为不含融合标签的重组人Hepassocin.结论:实现了人Hepassocin的原核可溶性表达,通过纯化获得了较高纯度的重组人Hepassoein,为制备其单克隆抗体,进一步研究其生物学功能奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	许望翔	军事医擘科学院放射与辐射医学研究所	1	0	0.0	0.0
2	曹萌萌	天津大学化工学院	2	1	1.0	1.0
3	王治东	军事医擘科学院放射与辐射医学研究所	1	0	0.0	0.0
4	葛常辉	军事医擘科学院放射与辐射医学研究所	1	0	0.0	0.0
5	于淼	军事医擘科学院放射与辐射医学研究所	1	0	0.0	0.0
6	于海涛	军事医擘科学院放射与辐射医学研究所	1	0	0.0	0.0
7	詹轶群	军事医擘科学院放射与辐射医学研究所	1	0	0.0	0.0
8	杨晓明		1	0	0.0	0.0