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摘要:
目的 通过基因工程的方法获得风疹病毒E1蛋白在原核系统内可溶性表达,亲和纯化后,评价该重组蛋白在风疹病毒患者血清学诊断方面的可行性.方法 将PCR扩增得到的风疹病毒E1核酸序列克隆至原核表达载体pET-NusA中,利用原核系统表达融合蛋白NusA-E1,用Western Blot和ELISA方法对其抗原性进行初步评价.结果 NusA-E1蛋白以可溶性形式进行表达,亲和纯化后可以获得高纯度的重组蛋白.Western Blot和ELISA方法结果均证明该重组蛋白具有较强的抗原活性.结论 融合蛋白NusA-E1在大肠埃希菌中以可溶性形式表达,高纯度的重组融合蛋白NusA-E1抗原性强,临床上可以作为血清学诊断抗原,检测风疹病毒抗体.
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文献信息
篇名 风疹病毒E1蛋白原核可溶性表达、纯化及血清学诊断研究
来源期刊 现代检验医学杂志 学科 医学
关键词 风疹病毒 E1蛋白 NusA蛋白 可溶性表达
年,卷(期) 2012,(1) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 16-18
页数 分类号 R373.11|Q781
字数 2780字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-7414.2012.01.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张灵霞 解放军第309医院结核病研究所 19 112 5.0 9.0
2 李国利 解放军第309医院结核病研究所 17 126 6.0 11.0
3 李邦印 解放军第309医院结核病研究所 11 50 3.0 6.0
4 程小星 解放军第309医院结核病研究所 35 111 5.0 7.0
5 王卫 解放军第309医院结核病研究所 30 241 9.0 14.0
6 孙卫国 解放军第309医院结核病研究所 15 23 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
风疹病毒
E1蛋白
NusA蛋白
可溶性表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
现代检验医学杂志
双月刊
1671-7414
61-1398/R
大16开
西安市友谊西路256号陕西省人民医院内
52-116
1986
chi
出版文献量(篇)
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