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风疹病毒E1蛋白原核可溶性表达、纯化及血清学诊断研究
风疹病毒E1蛋白原核可溶性表达、纯化及血清学诊断研究
作者:
孙卫国
张灵霞
李国利
李邦印
王卫
程小星
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
风疹病毒
E1蛋白
NusA蛋白
可溶性表达
摘要:
目的 通过基因工程的方法获得风疹病毒E1蛋白在原核系统内可溶性表达,亲和纯化后,评价该重组蛋白在风疹病毒患者血清学诊断方面的可行性.方法 将PCR扩增得到的风疹病毒E1核酸序列克隆至原核表达载体pET-NusA中,利用原核系统表达融合蛋白NusA-E1,用Western Blot和ELISA方法对其抗原性进行初步评价.结果 NusA-E1蛋白以可溶性形式进行表达,亲和纯化后可以获得高纯度的重组蛋白.Western Blot和ELISA方法结果均证明该重组蛋白具有较强的抗原活性.结论 融合蛋白NusA-E1在大肠埃希菌中以可溶性形式表达,高纯度的重组融合蛋白NusA-E1抗原性强,临床上可以作为血清学诊断抗原,检测风疹病毒抗体.
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文献信息
篇名
风疹病毒E1蛋白原核可溶性表达、纯化及血清学诊断研究
来源期刊
现代检验医学杂志
学科
医学
关键词
风疹病毒
E1蛋白
NusA蛋白
可溶性表达
年,卷(期)
2012,(1)
所属期刊栏目
论著
研究方向
页码范围
16-18
页数
分类号
R373.11|Q781
字数
2780字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1671-7414.2012.01.006
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
张灵霞
解放军第309医院结核病研究所
19
112
5.0
9.0
2
李国利
解放军第309医院结核病研究所
17
126
6.0
11.0
3
李邦印
解放军第309医院结核病研究所
11
50
3.0
6.0
4
程小星
解放军第309医院结核病研究所
35
111
5.0
7.0
5
王卫
解放军第309医院结核病研究所
30
241
9.0
14.0
6
孙卫国
解放军第309医院结核病研究所
15
23
2.0
3.0
传播情况
被引次数趋势
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引文网络
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共引文献
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节点文献
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同被引文献
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参考文献(2)
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参考文献(1)
二级参考文献(1)
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参考文献(1)
二级参考文献(0)
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参考文献(0)
二级参考文献(1)
2008(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2009(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2012(1)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
2012(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
2016(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
风疹病毒
E1蛋白
NusA蛋白
可溶性表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
现代检验医学杂志
主办单位:
陕西省临床检验中心
陕西省人民医院
出版周期:
双月刊
ISSN:
1671-7414
CN:
61-1398/R
开本:
大16开
出版地:
西安市友谊西路256号陕西省人民医院内
邮发代号:
52-116
创刊时间:
1986
语种:
chi
出版文献量(篇)
6791
总下载数(次)
18
总被引数(次)
21095
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