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摘要:
目的 构建JC病毒衣壳蛋白VP1基因的原核表达载体,在大肠杆菌中诱导表达并纯化该蛋白. 方法用PCR方法扩增患者尿液中JC病毒衣壳蛋白VP1的基因,测序正确后将其克隆入pET-32a(+)原核表达载体,IPTG诱导表达VP1融合蛋白.大量表达该融合蛋白并用镍柱亲和层析法纯化. 结果成功构建重组表达载体,30℃,IPTG诱导可见有融合蛋白表达,存在形式为包涵体.该融合蛋白相对分子质量约为59kDa.Western blot证明融合蛋白具有很好的抗原性.用镍柱亲和层析法成功纯化出VP1融合蛋白.结论 成功表达VP1融合蛋白,为进一步研究其生物学功能奠定了基础.
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鉴定
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文献信息
篇名 JC病毒衣壳蛋白VP1在大肠杆菌中的表达及纯化
来源期刊 医学研究杂志 学科 医学
关键词 JC病毒 衣壳蛋白VP1 原核表达 亲和层析
年,卷(期) 2009,(5) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 37-40
页数 4页 分类号 R3
字数 3325字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1673-548X.2009.05.013
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王勤英 山西医科大学第一附属医院感染病科 51 172 7.0 10.0
2 毛羽 北京地坛医院传染病研究所 66 441 12.0 18.0
3 成军 北京地坛医院传染病研究所 210 843 13.0 20.0
4 赵龙凤 山西医科大学第一附属医院感染病科 150 670 12.0 18.0
5 白瑞玲 山西医科大学第一附属医院感染病科 1 1 1.0 1.0
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JC病毒
衣壳蛋白VP1
原核表达
亲和层析
研究起点
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相关学者/机构
期刊影响力
医学研究杂志
月刊
1673-548X
11-5453/R
大16开
北京市朝阳区雅宝路3号
2-590
1972
chi
出版文献量(篇)
11869
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11
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43566
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