地衣芽孢杆菌2709蛋白酶分离纯化与性质

• 作者: 张娜 张帅 张浩 马永强
• 来源期刊: 现代食品科技
• 学科: 工学
• 关键词: 碱性蛋白酶 提纯 去酰氨 性质
• 年，卷（期）: 2010,（2）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 129-132,148
• 页数: 5页
• 分类号: TS2
• 字数: 3558字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1673-9078.2010.02.003

摘要

采用盐析、DEAE阴离子交换层析、凝胶层析等步骤,从地衣芽孢杆菌(B·licheniformis)2709的发酵液中获得了电泳纯的碱性蛋白酶.结果发现:提纯酶的活力达61069U/mg,纯化倍数:38.7,活性回收率:19.3%,去酰氨度:20.9%.并研究了该酶的基本酶学特性,碱胜蛋白酶最适反应温度为50℃,最适作用pH为10.0.40℃保温2 h后该酶保持80%以上的活力,在pH 8～11之间有较高的pH稳定性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张帅	哈尔滨商业大学食品工程学院	45	145	7.0	9.0
2	马永强	哈尔滨商业大学食品工程学院	129	883	14.0	24.0
3	张娜	哈尔滨商业大学食品工程学院	98	390	10.0	14.0
4	张浩	哈尔滨商业大学食品工程学院	17	42	4.0	5.0