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摘要:
利用RT-PCR技术从人的肝细胞中克隆出成熟蛋白过氧化氢酶(catalase)的基因,通过PCR将其与TAT基因融合形成融合基因(catalase-TAT);将catalase-TAT基因构建到表达质粒pET21a(+)中,转入大肠杆菌Rosetta2 (DE3);通过IPTG诱导,转化子成功表达出catalase-TAT融合蛋白.重组菌发酵菌体破碎液经过硫酸铵沉降和Sp-5pw阳离子交换色谱,分离得到电泳纯的目的蛋白,其纯化倍数为18.51倍;经理化性质分析确定了此融合蛋白的最适pH和温度稳定性;细胞实验表明融合蛋白catalase-TAT能够明显提高胞内的过氧化氢酶活性.
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诱导性多能干细胞
蛋白转导结构域
载体构建
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TAT
蛋白转导结构域
融合蛋白
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 Catalase-TAT的融合表达与表征
来源期刊 福州大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 过氧化氢酶 TAT 融合表达 表征
年,卷(期) 2012,(5) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 684-689
页数 6页 分类号 Q815
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 饶平凡 181 1617 19.0 28.0
2 刘树滔 86 519 12.0 18.0
3 李仁宽 21 41 4.0 5.0
4 孙立国 1 0 0.0 0.0
5 吕元辉 2 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
过氧化氢酶
TAT
融合表达
表征
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
福州大学学报(自然科学版)
双月刊
1000-2243
35-1117/N
大16开
福建省福州市大学新区学园路2号
34-27
1961
chi
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4219
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6
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24665
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