猪血红蛋白ACE抑制肽的分离和理化性质研究

• 作者: 刘嘉 邓惠玲 阚建全 陈光镜
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 猪血红蛋白 ACE抑制肽 分离 理化性质
• 年，卷（期）: 2013,（10）
• 所属期刊栏目: 工艺技术
• 页码范围: 281-284,303
• 分类号: TS251.93
• 语种: 中文

摘要

以猪血红蛋白的胃蛋白酶水解液为原料,依次通过大孔吸附树脂DA201-C、葡聚糖凝胶Sephadex LH-20进行纯化,最终得到了3个降血压组分；并收集ACE抑制活性最高的组分α-Ⅱ,对其进行理化性质的研究.结果表明,酶解液经过大孔树脂DA201-C脱盐后,IC50为0.87mg/mL;继续经过葡聚糖凝胶Sephadex LH-20分离得到的猪血红蛋白ACE抑制肽(α-Ⅱ)的IC50为0.21mg/mL.分离后的猪血红蛋白ACE抑制肽(α-Ⅱ)在pH为7时,溶解度最低,为50.37％;胃蛋白酶对其活性影响不显著.温度在25～55℃之间以及中性和偏酸性的条件下时,α-Ⅱ具有较好的热稳定性；当NaC1浓度大于0.6mol/L时,其活性急剧下降.