HBoV VP1-U 蛋白抗原的表达纯化

• 作者: 漆正宇 龚英浩
• 来源期刊: 中国实验诊断学
• 学科: 生物学
• 关键词: HBoV VP1-U 抗原 纯化
• 年，卷（期）: 2014,（8）
• 所属期刊栏目: 实验研究
• 页码范围: 1226-1228,1229
• 页数: 4页
• 分类号: Q816
• 字数: 2605字
• 语种: 中文

摘要

目的：人博卡病毒（HBoV）是近几年发现的一种导致人支气管炎的病原体，本研究旨在表达纯化其 VP1衣壳蛋白独有区（VP1-U）抗原，为免疫学诊断治疗奠定基础。方法优化 HBoV VP1-U DNA 密码子，以适应大肠杆菌原核表达密码子亲嗜性。将密码子优化改造的 DNA 序列克隆到 pET30a（＋）原核表达载体，C 末端融合表达组氨酸亲和纯化标签。LB 培养基增菌，IPTG 诱导表达。采用自行设计的纯化缓冲液体系，镍株亲和纯化，超滤浓缩。结果VP1-U 蛋白表达效率约为50％，纯化活性蛋白浓度为3．3 mg/ml。结论经过密码子优化，合理设计工艺流程，原核表达系统可以高效表达纯化 VP1-U 活性蛋白抗原。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	漆正宇	北京大学深圳医院中心实验室	10	12	2.0	3.0
10	龚英浩	北京大学深圳医院中心实验室	1	0	0.0	0.0