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摘要:
[目的]原核表达并纯化柯萨奇病毒A组16型(CVA16)VP1蛋白.[方法]根据GenBank CVA16 VP1基因序列,合成VP1全基因,连接到载体pET30a,构建原核表达质粒pET30a-CVA16-VP1.将测序正确的重组质粒转化至大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导蛋白表达,Ni-NTA亲和层析纯化,SDS-PAGE和Western Blot鉴定重组蛋白.[结果]成功构建重组质粒pET30a-CVA16-VP1,表达蛋白经SDS-PAGE显示分子量约为38.7 kDa,目的蛋白以包涵体形式存在,蛋白经复性、纯化,纯度达90%以上;经Western Blot检测,证实表达的蛋白为VP1蛋白.[结论]成功获得了高纯度的VP1蛋白,为此抗原用于临床诊断打下了基础.
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文献信息
篇名 柯萨奇病毒A组16型VP1蛋白的原核表达及纯化
来源期刊 安徽农业科学 学科 医学
关键词 柯萨奇病毒A组16型(CVA16) VP1蛋白 原核表达 纯化
年,卷(期) 2018,(30) 所属期刊栏目 动物科学·生物技术
研究方向 页码范围 99-101
页数 3页 分类号 R373.2+3
字数 2577字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李克生 甘肃省医学科学研究院医学生物技术研究中心 35 92 5.0 8.0
2 杜惠芬 甘肃省医学科学研究院医学生物技术研究中心 27 77 5.0 8.0
3 曾潮宁 2 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
柯萨奇病毒A组16型(CVA16)
VP1蛋白
原核表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
安徽农业科学
半月刊
0517-6611
34-1076/S
大16开
安徽省合肥市农科南路40号
26-20
1961
chi
出版文献量(篇)
78281
总下载数(次)
236
总被引数(次)
436536
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