单环刺螠内脏蛋白酶的分离纯化与酶学性质研究

• 作者: 刘双双 李倩倩 王雨生 秦福敏 陈海华
• 来源期刊: 中国食品学报
• 关键词: 单环刺螠内脏 蛋白酶 分离纯化 酶学性质 酶切规律
• 年，卷（期）: 2016,（6）
• 所属期刊栏目: 应用技术
• 页码范围: 88-95
• 语种: 中文
• DOI: 10.16429/j.1009-7848.2016.06.013

摘要

以单环刺螠内脏为原料,对提取的蛋白酶的分离纯化条件及酶学性质进行研究.经硫酸铵纯化、Sephadex G-100凝胶过滤层析、DEAE-52阴离子交换层析得到单环刺螠内脏蛋白酶LPN2oSDS-PAGE电泳及高效液相色谱(HPLC)显示该酶纯度较高,分子质量约59 ku.其最适温度为50℃,最适pH范围6～8.丝氨酸蛋白酶抑制剂(PMSF)、金属蛋白酶抑制剂(EDTA)、Ca2+、Zn2+和Ba2+抑制蛋白酶LNP2的酶活,Fe2+在低浓度下对该酶有激活作用.根据水解度、风味感官分析、酶解前后游离氨基酸、分子质量分布结果,蛋白酶LPN2与中性蛋白酶作用方式相似,推断蛋白酶LPN2具有内肽酶的特性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈海华	青岛农业大学食品科学与工程学院	147	1325	19.0	29.0
2	王雨生	青岛农业大学食品科学与工程学院	94	662	13.0	21.0
6	李倩倩	青岛农业大学食品科学与工程学院	6	9	2.0	2.0
7	秦福敏	青岛农业大学食品科学与工程学院	11	46	4.0	6.0
8	刘双双	青岛农业大学食品科学与工程学院	2	1	1.0	1.0