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摘要:
以金鲳鱼内脏为原料,依次采用pH7.0的磷酸钠缓冲液浸提,0~55%硫酸铵沉淀,Sephadex G-100和SephadexG-50凝胶过滤法得到纯化的酸性蛋白酶,并研究了其酶学性质.结果表明,纯化酶的分子量为18.5 ku,最适pH为4.0,最适温度为35 ℃,具有较好的酸稳定性和耐盐能力;以血红蛋白为底物时,该蛋白酶的米氏常数Km为10.13 g/L;胃蛋白酶抑制剂(pepstatin A)对该酶活性有抑制作用,而乙二胺四乙酸(EDTA)、反-环氧丁二酰基-L-亮氨酰胺基(4-胍基)丁烷(E-64)和苯甲基磺酰氟(PMSF)对此酶活性基本无影响,据此推断该蛋白酶是一种天冬氨酸蛋白酶;此酶对罗非鱼鱼皮明胶的酶解能力强于猪胃蛋白酶,与木瓜蛋白酶和碱性蛋白酶的能力相近.
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文献信息
篇名 金鲳鱼内脏酸性蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究
来源期刊 食品工业科技 学科 工学
关键词 金鲳鱼 内脏 酸性蛋白酶 酶学性质
年,卷(期) 2017,(2) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 210-214
页数 分类号 TS254.1
字数 语种 中文
DOI 10.13386/j.issn1002-0306.2017.02.032
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 申铉日 海南大学食品学院 40 135 7.0 10.0
2 李川 海南大学食品学院 14 54 5.0 6.0
3 张培 海南大学食品学院 8 17 3.0 4.0
4 段庆飞 海南大学食品学院 1 6 1.0 1.0
5 王科威 海南大学食品学院 1 6 1.0 1.0
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内脏
酸性蛋白酶
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食品工业科技
半月刊
1002-0306
11-1759/TS
大16开
北京永外沙子口路70号
2-399
1979
chi
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29192
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118
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200094
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