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摘要:
目的:对裂谷热病毒截短型Gc蛋白进行真核表达与纯化,并鉴定其免疫反应性.方法:在截短型Gc蛋白的基因5'和3'端分别添加tPA信号肽和StrepⅡ-tag,再将其克隆到真核表达载体pCAGGs中,转染Expi293F细胞进行真核表达;用StrepTrap亲和层析柱纯化,ELISA检测该蛋白与特异抗体的免疫反应性.结果:截短型Gc蛋白在Ex-pi293F细胞培养上清中获得表达,经纯化后得到的Gc蛋白浓度为0.7 mg/mL;该蛋白与针对Gc蛋白特异的单克隆抗体特异性结合.结论:截短型Gc蛋白的表达与纯化为裂谷热病毒疫苗和中和抗体研究奠定了良好的基础.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 裂谷热病毒截短型Gc蛋白的真核表达与纯化
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 裂谷热病毒 Gc蛋白 Expi293F细胞 真核表达
年,卷(期) 2019,(5) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 604-608,635
页数 6页 分类号 Q78
字数 3542字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2019.05.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李建民 军事医学研究院生物工程研究所 10 32 4.0 5.0
2 张胜男 东北林业大学野生动物与自然保护地学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
裂谷热病毒
Gc蛋白
Expi293F细胞
真核表达
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
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22
总被引数(次)
25083
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