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摘要:
将化学合成的恶性疟原虫保护性抗原复合基因(HGFSP)与表达载体pRSET重组并转化大肠杆菌BL21,工程菌经IPTG诱导后,HGFSP得到高效表达.SDS-PAGE结果显示表达产物以非融合、可溶性的形式表达,分子量为23 kDa,占总菌体蛋白的23.65%.Dot-ELISA和Western-blot分析表明表达产物具有免疫原性.
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克隆,分子
重组,遗传
基因表达
大肠杆菌
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 重组恶性疟多表位杂合蛋白在大肠杆菌中的表达
来源期刊 寄生虫与医学昆虫学报 学科 医学
关键词 恶性疟原虫 非融合蛋白 表达 疫苗
年,卷(期) 2000,(3) 所属期刊栏目 著述
研究方向 页码范围 129-134
页数 6页 分类号 R3
字数 3310字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-0507.2000.03.001
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 赖声礼 华南理工大学电子与通信工程系 129 1328 18.0 29.0
2 李明 第一军医大学热带病研究室 80 419 10.0 16.0
3 陈白虹 华南理工大学电子与通信工程系 2 3 1.0 1.0
4 张宏斌 华南理工大学电子与通信工程系 1 1 1.0 1.0
传播情况
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2000(1)
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研究主题发展历程
节点文献
恶性疟原虫
非融合蛋白
表达
疫苗
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
寄生虫与医学昆虫学报
季刊
1005-0507
11-3158/R
大16开
北京丰台东大街20号
80-105
1994
chi
出版文献量(篇)
1033
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5
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4677
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