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摘要:
目的在体外表达和纯化目的蛋白,为下一步抗攻击试验提供安全有效的产品.方法将化学合成的恶性疟原虫保护性抗原复合基因(HGFSP)与表达载体pRSET重组,在大肠杆菌BL21进行表达:工程菌经超声破菌、离心、离子交换层析、疏水层析、分子筛层析等步骤纯化.结果 SDS-PAGE显示表达产物以非融合、可溶性的形式表达,相对分子质量为23 kDa,占总菌体蛋白的23.65%;纯度可达95%以上.Western-blot分析表明表达产物具有免疫原性.结论成功构建pRSET-HGFSP重组表达系统并得到高效表达,纯化工艺令人满意.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 恶性疟原虫多表位重组疫苗在大肠杆菌中的表达及纯化
来源期刊 广东医学 学科 医学
关键词 恶性疟原虫 非融合蛋白 表达 纯化 疫苗
年,卷(期) 2000,(5) 所属期刊栏目 实验研究
研究方向 页码范围 365-367
页数 3页 分类号 R5
字数 2728字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-9448.2000.05.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 赖声礼 华南理工大学电子与通信工程系 129 1328 18.0 29.0
2 李明 第一军医大学热带病研究室 80 419 10.0 16.0
3 吴岚晓 第一军医大学热带病研究室 14 74 6.0 7.0
4 陈白虹 华南理工大学电子与通信工程系 2 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
恶性疟原虫
非融合蛋白
表达
纯化
疫苗
研究起点
研究来源
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
广东医学
半月刊
1001-9448
44-1192/R
大16开
广州市越秀区惠福西路进步里2号之6
46-66
1963
chi
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