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摘要:
将编码人Ⅰ型免疫缺陷病毒(HIV-1)核心蛋白p24gag的基因序列克隆到原核表达载体pET28(b)中,高效表达了N-,C-端融合His·Tag p24蛋白,所表达的重组p24蛋白占菌体总蛋白的46%.在变性条件下,使用Ni-NTA亲和层析法纯化了p24蛋白,纯度为94%.菌体中及纯化、复性后的目的蛋白均能与抗HIV-1 p24单克隆抗体发生特异性反应.用纯化的p24蛋白免疫小鼠,4周时小鼠血清抗p24抗体效价达1∶400.实验结果表明:大肠杆菌表达的HIV-1 p24蛋白纯化后可用作HIV-1检测试剂的原料.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 HIV-1核心蛋白的表达与纯化
来源期刊 高技术通讯 学科 生物学
关键词 HIV-1 gag p24 大肠杆菌 表达 纯化
年,卷(期) 2000,(1) 所属期刊栏目 研究通讯
研究方向 页码范围 28-31
页数 4页 分类号 Q5
字数 1592字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1002-0470.2000.01.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 金宁一 解放军农牧大学研究所病毒室 16 57 5.0 7.0
2 郭志儒 解放军农牧大学研究所病毒室 6 18 1.0 4.0
3 殷震 解放军农牧大学研究所病毒室 23 164 7.0 12.0
4 李体远 4 7 2.0 2.0
5 安汝国 10 47 3.0 6.0
6 刘晓明 解放军农牧大学研究所病毒室 2 1 1.0 1.0
7 王玉红 3 3 1.0 1.0
8 王宏伟 解放军农牧大学研究所病毒室 4 1 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
HIV-1 gag p24
大肠杆菌
表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
高技术通讯
月刊
1002-0470
11-2770/N
大16开
北京市三里河路54号
82-516
1991
chi
出版文献量(篇)
5099
总下载数(次)
14
总被引数(次)
39217
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导