幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白可溶性表达产物的纯化及活性鉴定

• 作者: 代丽萍 段广才 纪晋文 郗园林
• 来源期刊: 河南医学研究
• 学科: 医学
• 关键词: 幽门螺杆菌 HspA-UreB融合蛋白 原核表达 分离纯化
• 年，卷（期）: 2004,（4）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 296-298
• 页数: 3页
• 分类号: R392.2
• 字数: 1945字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-437X.2004.04.003

摘要

目的: 建立一种有效的纯化幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白可溶性表达产物的方法.方法: 基因工程重组大肠杆菌BL21(pET-HU27)诱导表达产物,超声破碎后收集上清,上清经盐析初步纯化后,在KTA FPLC上运用HiTrap Chelating HP分离纯化,用SDS-PAGE和Bradford法检测目的蛋白的纯度和含量,用Western-blot对纯化后蛋白进行免疫学活性鉴定.结果: 纯化后HspA-UreB融合蛋白的纯度＞90%,含量达0.15 mg/ml,并可以被免疫小鼠血清识别.结论: 建立了从BL21(pET-HU27)可溶性表达产物中纯化高纯度HspA-UreB融合蛋白的方法,为进一步的动物实验研究奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	段广才	郑州大学公共卫生学院流行病教研室	174	980	15.0	21.0
2	代丽萍	郑州大学公共卫生学院流行病教研室	53	273	9.0	13.0
3	郗园林	郑州大学公共卫生学院流行病教研室	119	673	13.0	20.0
4	纪晋文	郑州大学公共卫生学院流行病教研室	3	7	1.0	2.0