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摘要:
目的:表达、纯化并鉴定人甲硫氨酸硫氧化物还原酶(hMsrA). 方法:将含有hMsrA基因的重组质粒转化大肠杆菌,经诱导表达,表达蛋白主要存在于上清中,经破菌、Ni-NTA Agarose亲和层析分离纯化目的蛋白. 结果:SDS-PAGE显示纯化的蛋白相对分子质量为26 000的单一条带;Western-blot鉴定该纯蛋白有免疫活性;酶活性测定表明,该纯化蛋白具有还原甲硫氨酸硫氧化物的能力. 结论:hMsrA能在原核体系中良好表达,经纯化后具有催化活性,为大量制备并进一步研究抗氧化剂在动脉粥样硬化中的作用提供了科学途径.
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文献信息
篇名 重组人甲硫氨酸硫氧化物还原酶的原核表达、纯化及鉴定
来源期刊 医学研究生学报 学科 医学
关键词 人甲硫氨酸硫氧化物还原酶 Ni-NTA Agarose 纯化 动脉粥样硬化
年,卷(期) 2004,(4) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 306-308
页数 3页 分类号 R318
字数 2270字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1008-8199.2004.04.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 洪嘉玲 武汉大学医学院生化与分子生物学系 15 105 5.0 10.0
2 喻红 武汉大学医学院生化与分子生物学系 50 208 7.0 12.0
3 李小明 武汉大学医学院生化与分子生物学系 34 243 9.0 14.0
4 何春燕 武汉大学医学院生化与分子生物学系 20 109 6.0 9.0
5 吴洁 武汉大学医学院生化与分子生物学系 8 33 3.0 5.0
6 米苏 武汉大学医学院生化与分子生物学系 1 0 0.0 0.0
7 王贞 武汉大学医学院生化与分子生物学系 5 39 3.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
人甲硫氨酸硫氧化物还原酶
Ni-NTA Agarose
纯化
动脉粥样硬化
研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
医学研究生学报
月刊
1008-8199
32-1574/R
大16开
南京市中山东路305号A7信箱
28-280
1988
chi
出版文献量(篇)
7094
总下载数(次)
15
总被引数(次)
49459
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