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摘要:
运用化学修饰方法对一株嗜热芽孢杆菌所产生的耐高温蛋白酶HS08活性中心的结构进行了研究.结果表明,蛋白酶HS08的活性被酶活性中心丝氨酸残基专一性抑制剂PMSF以及金属离子螯合剂EDTA强烈抑制,色氨酸和精氨酸对酶活性有重要作用,但并不位于酶的活性中心.Zn2+可使该酶活性明显提高,Cu2+对该酶活性有抑制作用.因此,该酶属于金属离子激活的丝氨酸族蛋白酶.
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文献信息
篇名 嗜热芽孢杆菌高温蛋白酶HS08活性中心研究
来源期刊 食品工业科技 学科 工学
关键词 高温蛋白酶 嗜热芽孢杆菌 化学修饰 活性中心 丝氨酸蛋白酶
年,卷(期) 2007,(1) 所属期刊栏目 食品添加剂
研究方向 页码范围 204-205,209
页数 3页 分类号 TS2
字数 846字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1002-0306.2007.01.067
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 蒋家新 中国计量学院生命科学学院 41 366 11.0 15.0
2 黄光荣 浙江科技学院生物与化学工程学院 31 496 14.0 21.0
3 活泼 浙江科技学院生物与化学工程学院 30 446 11.0 20.0
4 戴德慧 浙江科技学院生物与化学工程学院 37 224 8.0 13.0
5 王龙军 浙江科技学院生物与化学工程学院 1 8 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
高温蛋白酶
嗜热芽孢杆菌
化学修饰
活性中心
丝氨酸蛋白酶
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品工业科技
半月刊
1002-0306
11-1759/TS
大16开
北京永外沙子口路70号
2-399
1979
chi
出版文献量(篇)
29192
总下载数(次)
118
总被引数(次)
200094
相关基金
浙江省自然科学基金
英文译名:
官方网址:http://www.zjnsf.net/
项目类型:一般项目
学科类型:
论文1v1指导