嗜热芽孢杆菌高温蛋白酶HS08的化学修饰研究

• 作者: 应铁进 戴德慧 活泼 蒋家新 黄光荣
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 学科: 工学
• 关键词: 高温蛋白酶 嗜热芽孢杆菌 化学修饰 活性中心 丝氨酸蛋白酶
• 年，卷（期）: 2006,（11）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 6-10
• 页数: 5页
• 分类号: TS2
• 字数: 2748字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0253-990X.2006.11.002

摘要

分离纯化了嗜热芽孢杆菌产生的耐高温蛋白酶HS08,以SDS-PAGE凝胶电泳和Superdax 75预装柱凝胶过滤,测定蛋白酶HS08的分子质量为30.6ku,同时研究了酶专一性抑制剂对酶活性的影响.结果表明,蛋白酶HS08的活性被酶活性中心丝氨酸残基专一性抑制剂PMSF以及金属离子螯合剂EDTA强烈抑制,而NBS、WRK、TNBS、Phenylgloxal hydrate等修饰剂对酶活性无明显抑制作用.K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+等金属离子对酶活性影响实验结果表明,Zn2+可使该酶活性明显提高,Cu2+对该酶活性有抑制作用.因此,该酶属于金属离子激活的丝氨酸族蛋白酶.蛋白酶HS08的酶动力学实验表明,以BSA为底物,PMSF可使蛋白酶HS08最大反应速率Vmax下降50%,而对其米氏常数Km影响不大.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	蒋家新	中国计量学院生命科学学院	41	366	11.0	15.0
2	应铁进	浙江大学生物系统工程与食品科学学院	88	1408	23.0	33.0
3	黄光荣	浙江大学生物系统工程与食品科学学院	31	496	14.0	21.0
5	活泼	浙江科技学院生物与化学工程学院	30	446	11.0	20.0
8	戴德慧	浙江科技学院生物与化学工程学院	37	224	8.0	13.0