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摘要:
目的 蛋白酶体激活亚单位3(PA28γ)的表达、纯化及其多克隆抗体的制备.方法 利用pGEX-4T-1原核表达系统表达PA2γ蛋白,经T-A克隆、亚克隆至pGEX-4T-1表达载体;将重组质粒转化到大肠杆菌BL-21-STAR(DE3),诱导表达PA28γ蛋白,通过Glutathione Sepharose 4B亲和层析纯化融合蛋白(GST-PA28γ);并用其免疫BALB/c小鼠制备多抗血清,对表达产物和多抗血清进行Western-blot鉴定.结果 成功构建原核表达质粒PA28γ/pGEX-4T-1,且测序正确;获得高纯度的PA28γ蛋白及其高效价的多克隆抗体血清.并得到Western-blot证实.结论 成功利用基因重组技术制备了PA28γ蛋白和抗PA28γ多克隆血清,为该蛋白的生物学功能研究奠定了基础.
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内容分析
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文献信息
篇名 PA28γ蛋白原核表达纯化及其多克隆抗体制备
来源期刊 热带医学杂志 学科 医学
关键词 PA28γ 原核表达 纯化 多克隆血清
年,卷(期) 2008,(3) 所属期刊栏目 硕博专栏论著
研究方向 页码范围 201-204
页数 4页 分类号 R73-362
字数 2688字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-3619.2008.03.004
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李明 南方医科大学生物技术学院 212 862 14.0 18.0
2 王穗海 南方医科大学生物技术学院 33 92 5.0 7.0
3 赵玉梅 南方医科大学生物技术学院 7 16 2.0 3.0
4 黄湘 南方医科大学生物技术学院 59 175 7.0 9.0
5 潘华政 南方医科大学生物技术学院 9 19 3.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
PA28γ
原核表达
纯化
多克隆血清
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
热带医学杂志
月刊
1672-3619
44-1503/R
大16开
广州市中山二路74号中山医学院
1979
chi
出版文献量(篇)
7964
总下载数(次)
21
总被引数(次)
32495
相关基金
国家高技术研究发展计划(863计划)
英文译名:The National High Technology Research and Development Program of China
官方网址:http://www.863.org.cn
项目类型:重点项目
学科类型:信息技术
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