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摘要:
利用产谷氨酰胺转胺酶的H-197菌株发酵产生MTG,发酵液通过高速离心、冷冻浓缩、乙醇沉淀、冷冻干燥,制得粗酶粉,粗酶粉溶解后经过SephadexG-75柱得到较纯酶样,结果表明:经冷冻浓缩、乙醇沉淀后其活力回收率为44.6%,酶的比活为0.83 U/mg.较浓缩前增加了2.43倍;粗酶经Sephadex G-75凝胶过滤层析后得到较纯的酶,酶的比活力为1.44 U/mg,最终纯化倍数达7.08.
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文献信息
篇名 微生物谷氨酰胺转胺酶(MTG)的分离纯化
来源期刊 中南民族大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 谷氨酰胺转胺酶 分离 纯化 Sephadex G-75凝胶
年,卷(期) 2009,(1) 所属期刊栏目 生命科学
研究方向 页码范围 35-37
页数 3页 分类号 Q556
字数 2309字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-4321.2009.01.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 何冬兰 中南民族大学生命科学学院 48 170 7.0 10.0
2 彭宝玉 中南民族大学生命科学学院 5 20 3.0 4.0
3 秦三敏 中南民族大学生命科学学院 2 4 2.0 2.0
4 李华丽 中南民族大学生命科学学院 1 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
谷氨酰胺转胺酶
分离
纯化
Sephadex G-75凝胶
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
中南民族大学学报(自然科学版)
季刊
1672-4321
42-1705/N
大16开
武汉市民院路5号
1982
chi
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