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一步亲和纯化蒜氨酸酶及其酶学性质研究
一步亲和纯化蒜氨酸酶及其酶学性质研究
作者:
吴熙然
张相年
胡红华
赵树进
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
蒜氨酸酶
分离纯化
亲和层析
摘要:
以自制S-烷基-L-半胱氨酸为配基的亲和凝胶直接从独头蒜粉碎液中提取蒜氨酸酶.用自制亲和凝胶吸附蒜氨酸酶后,考察含0.2 mol·L-1葡萄糖溶液的洗脱效果.利用SDS-PAGE对酶纯度进行检验,并研究温度、pH和底物浓度对酶活性的影响.结果表明,利用葡萄糖溶液洗脱,得到8.29倍的纯酶.而阴性对照纯化倍数为3.78倍.提纯的蒜氨酸酶为电泳纯,亚基约为50 kDa和44 kDa.以合成的蒜氨酸为底物,蒜氨酸酶的最适温度是40℃,最适pH4.92,Kin为19.795μmol·mL-1,Vmax=8.446 μmol·mg-1·min-1.
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文献信息
篇名
一步亲和纯化蒜氨酸酶及其酶学性质研究
来源期刊
现代食品科技
学科
生物学
关键词
蒜氨酸酶
分离纯化
亲和层析
年,卷(期)
2009,(4)
所属期刊栏目
基础研究
研究方向
页码范围
366-368
页数
3页
分类号
Q814
字数
2426字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1673-9078.2009.04.006
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
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1
赵树进
271
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23.0
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2
张相年
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3
吴熙然
华南理工大学生物科学与工程学院
3
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胡红华
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节点文献
蒜氨酸酶
分离纯化
亲和层析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
现代食品科技
主办单位:
华南理工大学
出版周期:
月刊
ISSN:
1673-9078
CN:
44-1620/TS
开本:
大16开
出版地:
广州五山华南理工大学13号楼
邮发代号:
创刊时间:
1985
语种:
chi
出版文献量(篇)
8253
总下载数(次)
35
总被引数(次)
68707
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