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摘要:
运用丙酮浸漬干燥、磷酸盐缓冲液提取、低温离心、硫酸铵沉淀、DEAE-Sephadex(A-50)、Sephadex(G-75) 和DEAE-celluse(DE-52)层析等方法从苹果中分离获得一种新的含铜酶蛋白,该酶被命名为多酚氧化酶Ⅱ(polyphenol oxidase Ⅱ, PPOⅡ),纯化倍数是215,纯化收率是23%.PAGE、SDS-PAGE和MALDI-TOF 等技术用于测定所获的酶的纯度和分子量.在PAGE和SDS-PAGE 均显示一条带,表明PPOⅡ只由一个亚基组成,且已达到单一组分(MALDI-TOF的结果更证实了这一点).SDS-PAGE 和 MALDI-TOF 的结果都表明PPO的分子量为 38204 Da.pH值对酶活性和稳定性研究的结果显示,从pH值4.0~7.0随着pH值的增加,酶活性也不断增加;从pH值 7.0~11.0, 酶活性不断降低.PPOⅡ的最适pH值为6.6最适温度为30℃.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 苹果多酚氧化酶的纯化与表征
来源期刊 生物学杂志 学科 生物学
关键词 苹果 多酚氧化酶 纯化 表征
年,卷(期) 2009,(3) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 41-44,25
页数 5页 分类号 Q554
字数 1773字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1008-9632.2009.03.041
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 蔡敬民 合肥学院生物与环境工程系合肥学院应用酶学与酶工程重点实验室 106 1135 18.0 29.0
2 刘斌 合肥学院生物与环境工程系合肥学院应用酶学与酶工程重点实验室 34 296 10.0 16.0
3 张洁 合肥学院生物与环境工程系 57 232 9.0 12.0
4 肖厚荣 合肥学院生物与环境工程系合肥学院应用酶学与酶工程重点实验室 27 93 6.0 7.0
5 杨红 合肥学院生物与环境工程系 38 134 7.0 8.0
6 王中风 合肥学院生物与环境工程系 3 15 2.0 3.0
传播情况
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引文网络
引文网络
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研究主题发展历程
节点文献
苹果
多酚氧化酶
纯化
表征
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物学杂志
双月刊
2095-1736
34-1081/Q
大16开
安徽省合肥市花园街83号合肥大厦9楼
26-50
1983
chi
出版文献量(篇)
3549
总下载数(次)
14
总被引数(次)
25351
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导