淀粉酶产色链霉菌TUST2中ε-聚赖氨酸降解酶的纯化和性质

• 作者: 曹伟锋 袁国栋 谭之磊 贾士儒 赵颖
• 来源期刊: 高等学校化学学报
• 学科: 化学
• 关键词: 淀粉酶产色链霉菌 ε-聚赖氨酸降解酶 分离纯化
• 年，卷（期）: 2009,（12）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 2404-2408
• 页数: 5页
• 分类号: O621.4|Q55
• 字数: 3608字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0251-0790.2009.12.016

摘要

分离得到产抗菌聚氨基酸--ε-聚赖氨酸菌株淀粉酶产色链霉菌TUST2,从中纯化了ε-聚赖氨酸降解酶,并对其性质进行了研究.结果表明,该酶为膜结合蛋白.为提取该降解酶,先收集菌体细胞并用超声波破碎,细胞膜部分用1.0 moL/L NaSCN溶液溶解.将粗酶液进行Sephadex G100凝胶柱层析分离.用100mmol/L磷酸缓冲液洗脱,收集活性部分.纯化后的样品用SDS-PAGE检测,酶亚基分子量约为54700.酶活力在pH=6.0～9.0间稳定,最适宜pH=7.0.酶的最适温度为30℃,在10～50℃水浴30 min酶活力未见明显下降.研究了不同金属离子对酶活力的影响,结果表明,Zn~(2+),Cu~(2+)和Fe_(3+)可分别提高酶活力29.72%,15.85%和15.08%;但Ag~(+),Hg~(2+),Co~(2+)和Mn~(2+)对酶活力有强烈的抑制作用.Ca2~(2+),K~+和Ba~(2+)对酶活力没有影响.添加4%Tween-80能提高酶活力10%,但EDTA能强烈抑制酶活力.研究结果表明,此降解酶的性质与白色链霉菌产生的ε-聚赖氨酸降解酶的性质相似.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	贾士儒	天津科技大学生物工程学院教育部工业微生物重点实验室	194	1848	22.0	31.0
2	谭之磊	天津科技大学生物工程学院教育部工业微生物重点实验室	37	232	9.0	13.0
3	赵颖	天津科技大学生物工程学院教育部工业微生物重点实验室	27	97	6.0	8.0
4	曹伟锋	天津科技大学生物工程学院教育部工业微生物重点实验室	3	53	3.0	3.0
5	袁国栋	天津科技大学生物工程学院教育部工业微生物重点实验室	4	33	3.0	4.0