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摘要:
[目的]分析CMG2胞外区的分子结构与功能,探讨ATR与PA结合的活性位点及特征,为阐明炭疽毒素的致病机理提供依据.[方法]用pQE30表达质粒在大肠杆菌内表达长短不同的3个CMG2胞外区截短片段,经纯化后,用Western blotting和细胞保护性实验对3个重组蛋白进行分析.[结果]发现3个重组蛋白均可与485单抗结合,但均没有细胞保护活性.[结论]3个截短蛋白失去了与PA结合的能力,说明CMG2的187~217之间氨基酸残基对PA结合很重要,不可或缺.
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关键词云
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文献信息
篇名 炭疽毒素受体CMG2胞外区的截短表达、纯化及鉴定分析
来源期刊 武警医学院学报 学科 生物学
关键词 炭疽毒素 受体 截短表达
年,卷(期) 2010,(1) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 4-7
页数 4页 分类号 Q784
字数 2926字 语种 中文
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节点文献
炭疽毒素
受体
截短表达
研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
武警后勤学院学报(医学版)
月刊
2095-3720
12-1294/R
大16开
天津市东丽区成林道222号
1995
chi
出版文献量(篇)
6139
总下载数(次)
7
总被引数(次)
16970
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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