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摘要:
本文检测了不同分子量范围的WPI(乳清分离蛋白)酶解物的抗氧化活性,结果表明各个组分显示出不同的抗氧化活性,其中分子量小于5 kDa的组分最强.采用凝胶过滤色谱对分子量小于5 kDa的WPI酶解物进行分离,抗氧化活性强的组分继续采用RP-HPLC进行纯化.通过MALDI-TOF-MS与氨基酸组成分析鉴定该活性肽为His-Ⅱe-Arg.
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文献信息
篇名 乳抗氧化肽的分离纯化与结构鉴定
来源期刊 天然产物研究与开发 学科 工学
关键词 乳清分离蛋白 抗氧化肽 分离纯化 氨基酸序列
年,卷(期) 2010,(5) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 740-746
页数 分类号 TS252.7
字数 6077字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-6880.2010.05.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郭本恒 光明乳业技术中心乳业生物技术国家重点实验室 134 1781 24.0 35.0
2 李云飞 上海交通大学农业与生物学院 103 1410 21.0 32.0
3 刘志东 上海交通大学生命科学技术学院 8 118 6.0 8.0
5 王荫榆 光明乳业技术中心乳业生物技术国家重点实验室 90 1129 19.0 28.0
6 刘振民 光明乳业技术中心乳业生物技术国家重点实验室 56 220 8.0 12.0
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研究主题发展历程
节点文献
乳清分离蛋白
抗氧化肽
分离纯化
氨基酸序列
研究起点
研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
天然产物研究与开发
月刊
1001-6880
51-1335/Q
大16开
四川省成都市一环路南二段16号
62-107
1989
chi
出版文献量(篇)
5862
总下载数(次)
12
总被引数(次)
60408
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