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摘要:
旨在构建胸腺融合肽Tα1-TP5原核表达载体,并在大肠杆菌中表达.化学合成Tα1-TP5基因,与原核表达载体pGEX-4T-1融合并转化至E.coli BL21 (DE3),IPTG诱导表达,用SDS-PAGE电泳和AlphaEase凝胶电泳图像分析系统对工程茵表达的蛋白进行分析鉴定.表达的GST融合蛋白经GST琼脂糖凝胶亲和层析和重组肠激酶切割后,电喷雾质谱(ESIMS)鉴定胸腺融合肤Tα1-TP5.结果显示,成功构建pGEX-4T-1/Tα1-TP5原核表达载体,工程茵表达的GST融合蛋白占全茵总蛋白的27.8%,且主要以可溶形式表达.经ESI-MS鉴定,胸腺融合肤Tα1-TP5的分子量与理论值相符.胸腺融合肽Tαt1-TP5在大肠杆菌中得到了高效表达.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 pGEX-4T-1/Tα1-TP5原核表达载体的构建及表达
来源期刊 生物技术通报 学科 生物学
关键词 胸腺融合肽Tα1-TP5 GST-融合蛋白 pGEX-4T-1 大肠杆菌 原核表达
年,卷(期) 2011,(8) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 176-180
页数 分类号 Q78
字数 3435字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王凤山 山东大学药学院生化与生物技术药物研究所 153 1534 21.0 33.0
2 谢琦 桂林医学院生物技术学院 15 50 4.0 6.0
6 林军 桂林医学院生物技术学院 10 14 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
胸腺融合肽Tα1-TP5
GST-融合蛋白
pGEX-4T-1
大肠杆菌
原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通报
月刊
1002-5464
11-2396/Q
大16开
北京海淀区中关村南大街12号
18-92
1985
chi
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53964
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