普鲁兰酶的分离纯化及部分酶学性质

• 作者: 周念波
• 来源期刊: 食品工程
• 学科: 工学
• 关键词: 普鲁兰酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2014,（1）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 37-40,48
• 页数: 5页
• 分类号: TS201.2+5
• 字数: 2960字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1673-6044.2014.01.012

摘要

对盐球菌(Halococcus sp.) Z1、解淀粉芽孢杆菌(Bacillus amyloliquefaciens)和枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)所产的普鲁兰酶粗酶液的耐热耐酸性进行了比较研究,并采用(NH4)2SO4盐析、透析、DEAE-Sephadex A25阴离子交换、Sephadex G-1 00凝胶过滤对Halococcus sp.Z1所产普鲁兰酶进行分离纯化,并测定了其部分酶学性质.结果表明Halococcus sp.Z1所产普鲁兰酶在低于65℃和pH4.0～7.5范围内有很好的稳定性,最适反应温度为60℃,最适反应pH为5.0～5.4,相对分子质量为8.17×104,Km值为0.24 mg/mL.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	周念波	武汉生物工程学院生物工程系	24	122	6.0	10.0