Thermotoga maritima普鲁兰酶的基因克隆与酶学性质研究

• 作者: 夏子芳 王正祥
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 学科: 工学
• 关键词: Thermotoga maritima 普鲁兰酶 酶学性质
• 年，卷（期）: 2007,（4）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 19-22
• 页数: 4页
• 分类号: TS2
• 字数: 2976字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0253-990X.2007.04.005

摘要

以海栖热袍菌(Thermotoga maritima)MSB8基因组DNA为模板,PCR扩增出普鲁兰酶基因pulA,克隆入表达载体pET28a,转化Escherichia coli BL21-CodonPlus(DE3)-RIL,经IPTG诱导,测定普鲁兰酶酶活性.结果表明,重组转化子的细胞破碎液有普鲁兰酶活性,SDS-PAGE电泳结果显示出分子量约为96 ku特异性蛋白质条带.酶学性质分析表明,其最适反应温度达到95℃,在30～80℃均保持最大酶活力的80%以上,最适反应pH值为6.0,且在碱性条件下稳定.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王正祥	工业生物技术教育部重点实验室江南大学生物工程学院	8	78	5.0	8.0
2	夏子芳	工业生物技术教育部重点实验室江南大学生物工程学院	2	18	2.0	2.0