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摘要:
[目的]分离纯化米曲霉蛋白酶的主要组分,分析其酶学特性,并应用于酪蛋白磷酸肽(Casein phosphopeptides,CPPs)的制备.[方法]采用硫酸铵盐析、DEAE-Sepharose FF阴离子交换层析和Butyl-sepharose HP疏水层析对米曲霉蛋白酶进行分离纯化,SDS-PAGE检测分子量与纯度,MALDI-TOF-MS检测酶切位点.[结果]得到一种蛋白酶组分(命名为PE),分子量大小为58kD左右.该酶最适反应条件为55℃,pH 8.0,酶活被Fe3+抑制,被Mn2+激活.以酪蛋白为底物时,Km=0.36 g/L,最大反应速率Vm=1 8.18 mg/(L·min).蛋白酶PE对牛胰岛素B链上-Leu-Cys-、-Val-Glu-、-Tyr-Leu-和-Arg-Gly-组成的肽键有较高的切割能力,酶切位点较多.利用其水解酪蛋白,通过钡-乙醇沉淀法得到CPPs,产率为15.87%,摩尔氮磷比r(N/P)为6.17,得到的CPPs可以使钙沉淀推迟35 min.[结论]利用米曲霉蛋白酶水解酪蛋白产生CPPs,为其在功能性食品加工方面的应用提供有利的参考.
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文献信息
篇名 一种米曲霉蛋白酶的酶学性质及其在酪蛋白磷酸肽制备中的应用
来源期刊 微生物学通报 学科
关键词 米曲霉 蛋白酶 分离纯化 酶学性质 酶切位点 酪蛋白磷酸肽
年,卷(期) 2015,(11) 所属期刊栏目 工业微生物
研究方向 页码范围 2073-2078
页数 分类号
字数 语种 中文
DOI 10.13344/j.microbiol.china.150025
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1974
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