纳豆激酶的原核表达、纯化及其特性分析

• 作者: 刘宏生 张力 张新刚 王天琦 胡桓 艾海新 蒙新睿 赵健 陈思瑶 魏洪运
• 来源期刊: 微生物学杂志
• 学科: 生物学
• 关键词: 纳豆激酶 纯化 原核表达
• 年，卷（期）: 2017,（1）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 20-27
• 页数: 8页
• 分类号: Q939.9-3
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1005-7021.2017.01.004

摘要

纳豆激酶(Nattokinase)作为一种新型溶解血栓的纤维蛋白溶解酶,有着广阔的市场前景和巨大的产业化潜力.本研究从枯草芽胞杆菌(Bacillus subtilis natto)发酵液中提取、纯化纳豆激酶,依次通过硫酸铵盐析、凝胶过滤层析和疏水层析方法纯化纳豆激酶,纯化倍数为5.2,纯化率为46.3％.纯化后的纳豆激酶经SDS-PAGE电泳显示相对分子量约为28 kDa,纤维蛋白平板法显示活性为4 580 IU/mg.但纳豆激酶在枯草芽胞杆菌发酵液中的含量较低,因此在原核表达载体大肠埃希菌(Escherichia coli)BL21(DE3)中克隆并高效表达了纳豆激酶基因,其纳豆激酶产量显著提高,但酶活相对降低.