红鳍东方纯组织蛋白酶L表达载体的构建及表达结果验证

• 作者: 刘源 张鲁嘉 李妍钰 汤奇龙 王文利 谢静莉
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 红鳍东方鲀 组织蛋白酶L 呈味肽 大肠杆菌表达系统
• 年，卷（期）: 2017,（20）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 1-5
• 页数: 5页
• 分类号: TS254.5
• 字数: 3552字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201720001

摘要

红鳍东方鲀味道鲜美,已从其体内发掘了系列鲜味肽,但其形成机制尚未明确.组织蛋白酶L可通过降解肌原纤维蛋白及肌钙蛋白发挥着重要的滋味形成作用.为了探索其对红鳍东方纯呈味肽的形成机制,本研究通过查找NCBI数据库得到一条全长为1 336 bp的红鳍东方鲀组织蛋白酶L的序列,从红鳍东方鲀肌肉中提取RNA并转录为cDNA作为模板克隆,选择pET-28a(+)作为表达载体、E.coli BL21作为重组工程菌进行克隆表达,成功得到大小为36 kD的重组组织蛋白酶L,并验证了其可在大肠杆菌表达系统中成功克隆表达.本研究为进一步研究红鳍东方鲀组织蛋白酶L酶学特性及其对滋味形成提供了理论支持.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘源	上海海洋大学食品学院	125	1972	27.0	36.0
3	谢静莉	华东理工大学生物工程学院	22	197	8.0	14.0
6	张鲁嘉	华东理工大学生物工程学院	7	26	3.0	5.0
7	李妍钰	上海海洋大学食品学院	1	0	0.0	0.0
8	汤奇龙	上海海洋大学食品学院	1	0	0.0	0.0
9	王文利	上海海洋大学食品学院	5	37	3.0	5.0