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摘要:
为了测定木聚糖酶XynB-E18的活性以及酶学特征,采用大肠杆菌原核表达系统对来源于青贮饲料菌群的木聚糖酶XynB-E18进行重组表达纯化.在16℃180 r·min-1条件下表达,并通过Ni亲和层析和分子排阻层析的方法进行纯化,用DNS显色法测定其酶学性质.得到的重组蛋白能在大肠杆菌中获得高效表达,纯化后的蛋白溶液纯度达90%以上,蛋白分子量约为38kDa,酶活力可达1782 U,最适反应pH为6.5,在中性偏碱性条件下酶的稳定性较好,最适反应温度为50℃,在50℃以下酶的热稳定性保持较好.实验结果表明XynB-E18具有良好的稳定性,可具有更大应用潜力.
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文献信息
篇名 木聚糖酶XynB-E18的重组表达纯化及酶学性质测定
来源期刊 山东农业大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 XynB-E18 重组表达 分离纯化 酶学特性
年,卷(期) 2018,(2) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 320-325
页数 6页 分类号 Q6
字数 4267字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-2324.2018.02.026
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 姚斌 111 2079 24.0 42.0
2 严孝金 北京林业大学理学院 4 5 2.0 2.0
3 高伟 北京林业大学理学院 16 62 4.0 7.0
4 张立 北京林业大学理学院 30 161 7.0 12.0
5 孟昆 20 192 9.0 13.0
6 杨培龙 28 185 8.0 12.0
7 张蓓 北京林业大学理学院 2 1 1.0 1.0
8 鲁芳 北京林业大学理学院 3 2 1.0 1.0
9 宋迎 北京林业大学理学院 1 1 1.0 1.0
10 刘永 北京林业大学理学院 2 1 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
XynB-E18
重组表达
分离纯化
酶学特性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
山东农业大学学报(自然科学版)
双月刊
1000-2324
37-1132/S
大16开
山东泰安市岱宗大街61号农业大学学报编辑部
1955
chi
出版文献量(篇)
3505
总下载数(次)
10
总被引数(次)
29464
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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