幽门螺杆菌VacA-HpaA融合蛋白的表达及其免疫学特性

• 作者: 刘淼 叶翠莲 吴利先 杨致邦 邓颖 黄进
• 来源期刊: 中国生物制品学杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 幽门螺杆菌 细胞空泡毒素 黏附素 融合蛋白
• 年，卷（期）: 2006,（5）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 450-453
• 页数: 4页
• 分类号: R3
• 字数: 2705字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-5503.2006.05.004

摘要

目的 构建H.pylori细胞空泡毒素VacA与黏附素HpaA融合基因的原核表达载体,诱导其表达融合蛋白,并检测表达产物的抗原性与免疫原性.方法 用PCR从pQE30-VacA质粒扩增出VacA基因,克隆至pTrc99A-HpaA载体中,与HpaA基因融合后,插入原核表达载体pQE30中,再将pQE30-VacA-HpaA转化入大肠杆菌DH5α,诱导表达并提纯融合蛋白,SDS-PAGE检测融合蛋白的表达,Bradford法检测融合蛋白含量,Western blot鉴定特异性.将融合蛋白免疫家兔,得到多克隆抗血清,用双向免疫扩散和ELISA检测免疫原性.结果 SDS-PAGE显示融合蛋白相对分子质量约为65 000,表达量在35%以上,主要以包涵体形式表达,蛋白含量为0.72 mg/ml,具有良好的VacA和HpaA抗原性与免疫原性.结论 VacA-HpaA融合蛋白已成功表达,且具有良好的免疫原性,为进一步研究制备H.pylori疫苗创造了条件.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	杨致邦	重庆医科大学微生物学教研室	119	522	12.0	17.0
2	刘淼	安徽医科大学病原生物学教研室	39	98	6.0	7.0
3	邓颖	重庆医科大学微生物学教研室	13	47	5.0	6.0
4	黄进	重庆医科大学微生物学教研室	11	36	4.0	5.0
5	叶翠莲	重庆医科大学微生物学教研室	5	14	2.0	3.0
6	吴利先	重庆医科大学附属第一医院感染病科	14	56	4.0	7.0