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摘要:
将Pr1粗酶液通过凝胶过滤层析、SDS-PAGE等方法进行了初步的纯化.在凝胶过滤层析后,发现两种分子量不同的Pr1同工酶(Pr1E1,Pr1E2).以Suc-(Ala)2-Pro-Phe-PNA 为底物时,Pr1酶的Km值为0.0176 μmol·L-1,50 μL粗酶液反应10 min时的Vmax为0.1446;Pr1E1和Pr1E2最适反应温度均为50℃;Pr1E1和Pr1E2最适反应pH均为8.2.Pr1酶的最佳保存温度在-20℃与-80℃.
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文献信息
篇名 贵阳腐霉Pr1蛋白酶的初步纯化及其酶学特性研究
来源期刊 安徽农业大学学报 学科 农学
关键词 贵阳腐霉 Pr1蛋白酶 纯化 特性
年,卷(期) 2007,(4) 所属期刊栏目 生物学
研究方向 页码范围 505-508
页数 4页 分类号 Q55|S476.12
字数 3442字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-352X.2007.04.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 苏晓庆 贵阳医学院基础医学院 46 370 10.0 17.0
2 王荣新 贵阳医学院基础医学院 8 14 2.0 3.0
3 雷大卫 贵阳医学院基础医学院 16 98 5.0 9.0
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贵阳腐霉
Pr1蛋白酶
纯化
特性
研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
安徽农业大学学报
双月刊
1672-352X
34-1162/S
大16开
合肥市长江西路130号
1957
chi
出版文献量(篇)
3481
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11
总被引数(次)
40517
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