重组耐高温α-淀粉酶的分离纯化及其性质研究

• 作者: 于师宇 刘海学 周玉 孟宪梅 柳增善 潘风光 罗翔丹 郑梅竹
• 来源期刊: 内蒙古民族大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 耐高温α-淀粉酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2007,（1）
• 所属期刊栏目: 农学
• 页码范围: 43-47
• 页数: 5页
• 分类号: Q814
• 字数: 3030字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1671-0185.2007.01.014

摘要

基因工程菌所产生的重组耐高温α-淀粉酶,通过超滤浓缩、脱盐和聚丙烯酰胺凝胶电泳进行纯化,得到电泳纯的耐高温α-淀粉酶.并测得该酶的分子量为63 KD,等电点pI(室温)为5.5,最适pH为6.0～6.5,稳定pH范围为4～11.5.耐高温α-淀粉酶的最适作用温度为90℃,95℃以上活力下降明显,100℃保温30 min仍保留22%的酶活力;金属离子Cu2+、Fe2+、Fe3+、Zn2+及金属鏊合剂EDTA和柠檬酸盐离子对酶活有显著抑制作用,Mn2+、Mg2+有微弱的抑制作用,K+、Ca2+和表面活性剂SDS有微弱的激活作用,而其他-些离子如Na+、Li+则对酶活影响不大.