抗菌肽cecropin P1在大肠杆菌中的融合表达及活性测定

• 作者: 叶江 张惠展 翟琼 莫剑
• 来源期刊: 食品与药品
• 学科: 医学
• 关键词: cecropin P1 融合表达 Ni-NTA亲和层析 肠激酶 抑菌活性
• 年，卷（期）: 2011,（1）
• 页码范围: 1-5
• 分类号: R978.1+6
• 字数: 3635字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-979X.2011.01.001

摘要

目的 在大肠杆菌中融合表达抗菌肽cecropin P1.方法 根据抗菌肽ceeropin P1的氨基酸序列,依照大肠杆菌密码子的偏爱性,采SOE技术合成cecropin P1的编码基因;将其克隆至表达载体pET-32a(+)上,经IPTG诱导表达,超声上清液用Ni·NTA亲和层析初步纯化,经肠激酶切割后,用薄层平皿琼脂糖孔穴扩散法初步测定重组cecropin P1的活性.结果 构建得表达质粒pET32-P1,经IPTG诱导表达获得融合蛋白TrxA-cecropin P1,占总蛋白质25%以上;纯化产物经肠激酶切割后,Tricine-SDS-PAGE显示成功释放抗菌肽cecropin P1;初步测定结果显示其有抑菌活性.结论 本研究为研发重组抗菌肽cecropin P1的生产工艺奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张惠展	华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室	65	477	9.0	20.0
2	叶江	华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室	35	85	4.0	7.0
3	翟琼	华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室	1	4	1.0	1.0
4	莫剑	华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室	1	4	1.0	1.0