米曲霉HDF-7蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究

• 作者: 于艳颖 平文祥 葛菁萍 董海莉
• 来源期刊: 黑龙江大学工程学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 米曲霉 蛋白酶 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2011,（2）
• 所属期刊栏目: 生命科学与生物工程
• 页码范围: 74-79
• 分类号: Q93-331
• 字数: 3901字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.2095-008X.2011.02.016

摘要

对米曲霉 HDF-7 所产蛋白酶进行分离纯化,经硫酸铵沉淀和凝胶过滤层析得到电泳纯的蛋白酶,经SDS-PAGE 电泳测定其相对分子质量约为30 KDa.该酶的最适反应温度为50℃,最适作用pH值为7.0,该酶在20℃时具有良好的热稳定性,在pH6.0～8.0的条件下酶是相对稳定的,Mn2+对该蛋白酶有明显的激活作用,Cu2+对该蛋白酶有强烈的抑制作用,Km值为78μg/mL,最大反应速度V max为6.29μg/min.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	平文祥	黑龙江大学生命科学学院	88	1277	20.0	32.0
5	葛菁萍	黑龙江大学生命科学学院	86	718	16.0	23.0
9	董海莉	黑龙江大学生命科学学院	2	8	2.0	2.0
13	于艳颖	黑龙江大学生命科学学院	1	3	1.0	1.0