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摘要:
通过对呈味肽GD、AD、VD结构的分析,引入甲酸和胰蛋白酶的专一性位点,设计了呈味肽的串联单体.根据大肠杆菌偏嗜密码子设计并合成寡核苷酸片段,利用拼接法合成此三种肽的8拷贝片段,将其克隆至表达载体pET-30a并转化到宿主菌BL21 (DE3)中.筛选的阳性克隆经测序表明,本研究已成功构建了重组呈味肽工程菌BL21-pET30-8GD、BL21-pET30-8AD、BL21-pET30-8VD.IPTG诱导的菌体总蛋白和破碎液上清的纯化物经Tricine-SDS-PAGE电泳检测,证明目的基因得以成功表达.
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文献信息
篇名 三种呈味肽串联基因的构建和表达
来源期刊 食品工业科技 学科 工学
关键词 呈味肽 串联基因 工程菌 表达和纯化
年,卷(期) 2013,(14) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 209-211,215
页数 分类号 TS264.9
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 马海乐 江苏大学食品与生物工程学院 394 5399 37.0 53.0
2 李云亮 江苏大学食品与生物工程学院 26 108 6.0 9.0
3 何华纲 江苏大学食品与生物工程学院 14 57 4.0 7.0
4 钱玮 江苏大学食品与生物工程学院 2 21 2.0 2.0
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呈味肽
串联基因
工程菌
表达和纯化
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食品工业科技
半月刊
1002-0306
11-1759/TS
大16开
北京永外沙子口路70号
2-399
1979
chi
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29192
总下载数(次)
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总被引数(次)
200094
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