海洋来源琼胶酶的分离纯化及酶学性质研究

• 作者: 叶秀云 林娟 谢勇 谢喜珍
• 来源期刊: 中国生物工程杂志
• 学科: 生物学
• 关键词: 琼胶酶 Vibiro sp. 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2017,（1）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 46-52
• 分类号: Q55
• 语种: 中文
• DOI: 10.13523/j.cb.20170107

摘要

采用Vibiro sp.ZC-1发酵制备琼胶酶,粗酶液经过中空纤维柱浓缩、硫酸铵沉淀、DEAE-阴离子交换层析,得到一个电泳纯的琼胶酶组分AgaZC-1,其分子质量约为45kDa,比活力为114.613U/mg.对AgaZC-1进行酶学性质分析,结果表明,其最适反应pH为7.0,在pH为5.0 ～9.0时保温1h仍能保持80％以上的酶活力;最适反应温度为50℃,在45℃条件下保温1h酶活力保持在60％以上.在高浓度(5mmol/L)下,Fe3+、Cu2、Sn2和Zn2+能完全抑制琼胶酶的活性,在低浓度(1 mmol/L)下,Cu2、Ba2+、Na+、Zn2、Ag+、Sr3+、K+对琼胶酶活性具有明显抑制作用.琼胶酶的动力学参数Km和Vmax分别为0.538mg/ml和6.33μmol/(L·min),对琼胶底物具有高度专一性,降解产物主要为新琼四糖和新琼六糖.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	林娟	福州大学福建省海洋酶工程重点实验室	110	610	12.0	18.0
2	叶秀云	福州大学福建省海洋酶工程重点实验室	92	537	11.0	17.0
3	谢喜珍	福州大学福建省海洋酶工程重点实验室	2	11	2.0	2.0
4	谢勇	福州大学福建省海洋酶工程重点实验室	4	17	3.0	4.0